Antikoagulanzien zielen auf das Enzym Vitamin K 2, 3 Epoxid-Reduktase (VKOR) ab. In einem biochemischen Prozess in den Leberzellen, dem so genannten Vitamin-K-Zyklus, ermöglicht dieses Enzym, dass jedes Vitamin-K-Molekül, das in Lebensmitteln aufgenommen wird, etwa 10.000 Mal wieder verwendet wird. Vitamin K in seiner chemisch reduzierten Form (Vitamin K-Hydrochinon) ist ein essentieller Co-Faktor für die Carboxylierung von Glutamat, um Calcium-bindende gamma-Carboxyglutaminsäure (Gla) zu produzieren. Dieser Posttranslationsschritt ist für die Aktivierung von Vorläuferproteinen bei der Herstellung der aktiven Blutgerinnungsfaktoren II, VII, IX und X erforderlich. Ähnliche Vitamin K-abhängige Gla-Proteine spielen bekanntermaßen eine Schlüsselrolle bei der Regulierung von einigen anderen Proteinen, einschließlich eines am Knochenstoffwechsel beteligten Proteins. Aufgrund ihrer ähnlichen Struktur in der Bindungsstelle wie das Vitamin-K-Molekül können Antikoagulanzien das VKOR-Enzym blockieren. Wird der Reduktionsschritt gehemmt, stoppt der Recyclingprozess, was zu einer Beeinträchtigung der Blutgerinnung und zu spontanen Blutungen führt, sobald die Versorgung mit Vitamin-K-Hydrochinon erschöpft ist. Modifizierungen in der Proteinstruktur aufgrund von Polymorphismen im Gen, das die VKOR codiert, können Antikoagulansresistenzen induzieren.
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